Tutto ciò che c’è da sapere sulla pepsina

La digestione è un processo complesso che richiede la cooperazione di diversi enzimi specializzati. Tra questi, la pepsina riveste un ruolo fondamentale. Ogni enzima ha la capacità di spezzare un tipo specifico di legame tra gli amminoacidi, e la pepsina è specializzata nell’interrompere i legami peptidici. Questo consente agli enzimi di collaborare nella decomposizione delle proteine, facilitando l’assorbimento dei nutrienti nell’intestino tenue e fornendo energia e sostanze nutritive essenziali per il normale funzionamento dell’organismo. La pepsina è uno dei primi enzimi a essere attivato durante il processo di digestione.

Amminoacidi

Comprendere il ruolo della pepsina nella digestione richiede una conoscenza di base degli amminoacidi, che sono composti organici fondamentali per molte funzioni biologiche. Alcuni amminoacidi permettono la sintesi del collagene, mentre altri facilitano il trasporto dei grassi. Gli amminoacidi si suddividono in tre categorie: essenziali, condizionatamente essenziali e non essenziali. Gli amminoacidi essenziali non possono essere sintetizzati dall’organismo e devono quindi essere assunti attraverso la dieta.

Proteine e peptidi

Gli amminoacidi costituiscono i mattoni delle proteine e dei peptidi, che sono catene di residui di amminoacidi. Questi residui possono combinarsi con altre molecole per formare strutture più complesse. Le proteine, a differenza dei peptidi, sono composte da catene lunghe e variegate di amminoacidi, spesso con più di 50 tipi diversi. I legami peptidici uniscono gli amminoacidi nelle catene peptidiche. La pepsina ha la capacità di rompere questi legami, frammentando le proteine in peptidi più piccoli, il che la classifica come una proteasi.

Le proteasi

La pepsina è una proteasi che utilizza un acido carbossilico dell’aspartato come uno dei suoi componenti attivi. Le proteasi aspartiche, come la pepsina, facilitano l’idrolisi dei legami peptidici attivando molecole d’acqua. Assieme alle proteasi seriniche, chimotripsina e tripsina, la pepsina partecipa alla demolizione delle proteine durante la digestione. Tra queste, la pepsina è la prima a entrare in attività nello stomaco, mentre chimotripsina e tripsina si attivano nel duodeno e nell’intestino tenue rispettivamente.

Legami peptidici

I legami che uniscono le molecole possono essere di vario tipo. Durante la formazione dei legami peptidici, il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro si uniscono, rilasciando una molecola d’acqua in una reazione di condensazione. L’idrolisi, il processo attraverso il quale la pepsina rompe questi legami, è la reazione inversa, che implica l’aggiunta di acqua.

Zimogeni

Uno zimogeno è una forma inattiva di un enzima, che viene attivata da una reazione chimica. Il pepsinogeno è lo zimogeno della pepsina. Quando viene attivato, perde una serie di amminoacidi, rivelando i siti catalitici indispensabili per le reazioni chimiche che l’enzima conduce.

Attivazione del pepsinogeno

Contrariamente a quanto si possa pensare, l’acido gastrico non ha un ruolo diretto nella digestione delle proteine. Tuttavia, è cruciale per l’attivazione della pepsina. Quando il cervello avverte la presenza di cibo, l’ormone gastrina stimola le cellule dello stomaco a secernere acido cloridrico e pepsinogeno. L’interazione tra pepsinogeno e acido cloridrico porta alla formazione della pepsina. Questa reazione può avvenire anche al di fuori dello stomaco, sebbene in modo più lento.

I requisiti della pepsina

La pepsina opera al meglio a temperature comprese tra 98 e 107 gradi Fahrenheit e in ambienti altamente acidi, con un pH tra 1,5 e 2. Al di sopra di un pH di 6,5, la pepsina diventa inattiva, e intorno a un pH di 8 la sua inattivazione è permanente. A causa della sua stabilità, può persistere in ambienti come la laringe a seguito del reflusso gastrico, dove potrebbe essere riattivata da ulteriori episodi di reflusso.

Reflusso acido laringofaringeo

La laringe, o scatola vocale, è fondamentale per la respirazione, la fonazione e la protezione delle vie aeree durante la deglutizione. Il reflusso acido laringofaringeo si verifica quando il contenuto gastrico risale fino alla laringe o nelle aree sovrastanti come bocca e naso. Questo fenomeno è noto come malattia da reflusso extraesofageo o EERD. A causa del pH laringeo di 6,8, la pepsina può rimanere attiva e danneggiare i tessuti durante un episodio di reflusso.

Prevenzione del danno

La pepsina, grazie alla sua stabilità ambientale, può causare danni se rimane attiva in assenza di substrati adeguati. Per evitare questo autodistruzione, l’enzima inizia come pepsinogeno e viene regolato attraverso meccanismi di feedback inibitorio, dove i prodotti della digestione delle proteine reprimono l’attività della pepsina stessa, evitandone l’eccessiva azione digestiva.

Applicazioni commerciali

La pepsina, grazie alla sua efficienza nel digerire le proteine, trova applicazioni in diversi settori commerciali. È un componente del caglio per la produzione del formaggio. Nel settore conciario, viene utilizzata per rimuovere peli e tessuti dalle pelli animali. Nel XIX secolo, venne impiegata in preparazioni lassative e oggi gli scienziati la usano per frammentare gli anticorpi negli studi di ricerca.